Lactatdehydrogenase im Blut

Die Referenzwerte (Norm) der Aktivität der gesamten Lactatdehydrogenase im Serum sind 208-378 IE / l.

Lactatdehydrogenase, ein glykolytisches zinkhaltiges Enzym, das die Oxidation von L-Lactat zu Brenztraubensäure reversibel katalysiert, ist im menschlichen Körper weit verbreitet. Die größte Aktivität der Lactatdehydrogenase findet sich in den Nieren, im Herzmuskel, in den Skelettmuskeln und in der Leber. Lactat-Dehydrogenase ist nicht nur im Serum enthalten, sondern auch in einer signifikanten Menge in Erythrozyten, so dass das Serum für die Studie frei von Spuren von Hämolyse sein sollte. Die meisten menschlichen Organe und Gewebe enthalten fünf Isoenzyme der Lactatdehydrogenase. Die Art des Isoenzymspektrums von LDH und die Art des Stoffwechsels im Gewebe korrelieren miteinander. In Geweben mit überwiegendem aeroben Stoffwechsel (Herz, Gehirn, Nieren) überwiegen die Isoenzyme LDH ₁ und LDH ₂. In Geweben mit ausgeprägtem anaeroben Stoffwechsel (Leber, Skelettmuskulatur) überwiegen die Isoenzyme LDH ₄ und LDH ₅. Im Serum eines gesunden Menschen werden alle fünf Isoenzyme von LDH ständig nachgewiesen. Bezüglich der Aktivität von Lactatdehydrogenase-Isoenzymen wird eine Regularität beobachtet: LDH-Aktivität ₂ > LDH ₁ > LDH ₃ > LDH ₄ > LDH ₅. Eine Schädigung des einen oder anderen Organs verändert das isoenzymatische Spektrum des Blutserums, und diese Veränderungen werden durch die spezifische isoenzymatische Zusammensetzung des verletzten Organs verursacht.

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