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Wissenschaftler haben die molekularen Mechanismen der Parkinson-Krankheit überarbeitet

 
, Medizinischer Redakteur
Zuletzt überprüft: 23.04.2024
 
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15 August 2011, 18:57

Synuclein-Protein verantwortlich für die Bildung von Amyloid-Ablagerungen bei der Parkinson-Krankheit, in gesunden Zellen in polymerer Form vorliegt, und eine toxische Amyloid-Ablagerung zu bilden, ist es zunächst notwendig, von den normalen Proteinkomplexen zu entziehen.

Neurodegenerative Erkrankungen sind üblicherweise mit der Bildung von Amyloiden assoziiert - Ablagerungen von fehlgefaltetem Protein in Nervenzellen. Die korrekte Funktion des Proteinmoleküls hängt vollständig von seiner räumlichen Packung oder Faltung ab, und Verletzungen in der dreidimensionalen Struktur des Proteins führen normalerweise zu Krankheiten unterschiedlicher Schwere. Eine andere Art der Verlegung kann zu einem gegenseitigen "Zusammenkleben" von Proteinmolekülen und zur Bildung von Sediment, Amyloidsträngen, führen, die letztendlich die Zelle zerstört.

Im Fall von Amyloid-Akkumulation der Parkinson-Krankheit in Neuronen bestehen genannt Lewy-Körperchen hauptsächlich aus Protein alpha-Synuclein. Ein recht lange Zeit, es wurde angenommen, dass alpha-Synuclein existieren in gesunden Neuronen in der gut löslichen monomeren Form, sondern in Verletzung der 3D-Struktur (beispielsweise aufgrund einer Mutation) seines Moleküls beginnen zu unkontrollierbar unkontrollierbar und oligomerisieren - koaleszieren zu Komplexen Amyloidablagerungen zu bilden.

Forscher aus dem Brigham Hospital in Boston und der Harvard University School of Medicine sagen, dass all dies ein beständiges Missverständnis ist. Ihrer Meinung nach gibt es in einer gesunden Zelle keine einzelnen Synucleinmoleküle, sondern große Komplexe, die jedoch sehr gut löslich sind. In diesem Zustand ist das Protein vor unkontrollierter "Selbstadhäsion" und Präzipitation geschützt.

Wie gelang es den Synuklein, die wissenschaftliche Gemeinschaft so lange zu führen? Wie die Autoren in der Zeitschrift Nature schreiben, sind Wissenschaftler in gewissem Sinne selbst schuld. Synuclein ist seit langem mit extrem rigiden Methoden behandelt worden. Eine seiner Eigenschaften ist die Resistenz gegenüber Temperaturdenaturierung und chemischen Reinigungsmitteln. Es gerinnt nicht und fällt selbst beim Kochen nicht aus. (Was passiert mit Proteinen, wenn gekocht wird jedem bekannt -. Genug, um ein Ei zu kochen) Weitgehend dies, weil jeder glaubte, dass in einer lebenden Zelle ist es in Form von leicht löslichen einzelnen Molekülen, die nicht so leicht zu erreichen oligomerisieren und Herbst im Niederschlag. Aus rein technischen Gründen war es einfacher, sie unter stringenten Bedingungen von Zellen zu isolieren, und daher wurde sie immer in Form einzelner monomerer Moleküle beobachtet, da intermolekulare Wechselwirkungen verletzt wurden. Als Wissenschaftler jedoch versuchten, dieses Protein mit milderen Methoden aus biologischem Material zu gewinnen, fanden sie heraus, dass Synuclein in einer gesunden Zelle in Form von Tetrameren vorliegt, das heißt vier miteinander verbundenen Proteinmolekülen.

Es ist auch wichtig, dass die Forscher menschliches Blut und neurale Gewebezellen verwendeten, um Synuclein zu isolieren und zu untersuchen, und nicht mit dem Bakterium arbeiteten, um Protein zu produzieren. Die Experimente zeigten, dass das Protein in tetramerer Form sehr resistent gegen Aggregation und Ausfällung ist: Während des gesamten Experiments, das 10 Tage dauerte, zeigten die Synucleintetramere keine Neigung, Amyloid zu bilden. Im Gegensatz dazu begannen die Synuclein-Monomere innerhalb weniger Tage charakteristische Cluster zu bilden, die am Ende des Experiments zu echten Amyloidsträngen geformt wurden.

Folglich schließen die Forscher, um zu fällen, das Synuclein zuerst zu monomerisieren, um die tetrameren Komplexe zu verlassen. Daher ist es notwendig, die üblichen Behandlungsmethoden der Parkinson-Krankheit zu überdenken. Wenn früher Bemühungen um die gerichtet waren Polymerisation Synuclein im Lichte der Ergebnisse zu verhindern, ist es notwendig, genau das Gegenteil zu handeln: das Protein zu halten in der „Gesundheit“ des polymeren Zustandes und den Austritt von Molekülen aus tetrameren Komplexen zu verhindern, so dass sie keine Chance zu wahllos Blockierung erhalten und Bildung der berüchtigten Amyloidablagerungen.

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